Enzimas. Qué Son, Funciones, Estructura, Tipos Y Por Qué Las Necesitamos

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Las enzimas ayudan a acelerar las reacciones químicas en el cuerpo humano. Se unen a las moléculas y las alteran de manera específica. Son esenciales para la respiración, la digestión de los alimentos, la función muscular y nerviosa, entre miles de otras funciones.

¿Cuáles son las funciones de las enzimas?

Como todas las proteínas, las enzimas están compuestas por una o más cadenas largas de aminoácidos interconectados. Cada enzima posee una secuencia única de aminoácidos que hace que se doble en una forma característica. Esto asegura que cada copia de la enzima sea igual a todas las demás.

En la superficie de cada enzima hay una hendidura especial llamada sitio activo. Esta proporciona un lugar donde los reactivos pueden “encontrarse” e interactuar. Al igual que una cerradura y su llave, el sitio activo de una enzima solo tiene capacidad para ciertos reactivos.  Solo un tipo de reacción química puede ser catalizada por una enzima determinada.

Por ejemplo, durante la fabricación de hemoglobina (el pigmento que transporta el oxígeno en sus glóbulos rojos), debe insertarse un solo átomo de hierro en el centro de la molécula para que funcione. Una enzima llamada ferrochelatasa une los reactivos (hierro y la molécula vacía), cataliza su unión y libera una molécula que contiene hierro.

Esta es la única reacción catalizada por ferrochelatasa. Ten en cuenta que las enzimas pueden combinar reactivos (como en la síntesis de hemoglobina), pueden dividir un solo reactivo en múltiples productos, o simplemente pueden transformar un solo reactivo en un solo producto que se ve diferente al reactivo original.

Cuando los reactivos ingresan al sitio activo de una enzima, la enzima sufre un cambio temporal en la forma que fomenta la interacción entre los reactivos. Una vez completada la reacción química, se libera un producto específico del sitio activo. La enzima recupera su conformación original y la reacción puede comenzar nuevamente con nuevos reactivos.

Muchas enzimas se incorporan en las vías metabólicas. Una vía metabólica es una serie de reacciones químicas que transforman uno o más reactivos en un producto final que la célula necesita. Las enzimas en una vía metabólica, al igual que las personas que pasan una cubeta de agua a lo largo de una brigada de cubetas, mueven un reactivo hasta que se produce el producto final. Una vía metabólica puede ser bastante corta. También puede tener muchos pasos y múltiples enzimas. La vía metabólica que convierte el triptófano (un aminoácido que se encuentra en la proteína de la dieta) en serotonina (un químico que es necesario para la función normal del cerebro) tiene solo dos pasos.

enzimas en el organismo
Las enzimas ayudan a acelerar las reacciones químicas en el cuerpo humano. Se unen a las moléculas y las alteran de manera específica

¿Qué necesitan las enzimas para funcionar?

Para funcionar, muchas enzimas requieren la ayuda de cofactores o coenzimas. Los cofactores son a menudo iones metálicos. Ejemplos de estos son el zinc, el cobre, el hierro o el magnesio. El magnesio, uno de los cofactores más comunes, activa cientos de enzimas, incluidas aquellas que fabrican ADN y muchas que ayudan a metabolizar los carbohidratos.

Muchas coenzimas se derivan de las vitaminas. De hecho, una de las principales razones por las que necesita vitaminas en su dieta es para suministrar la materia prima para las coenzimas esenciales. Por ejemplo, la vitamina C es necesaria por la enzima que produce colágeno. Esta crea una piel saludable. Una coenzima derivada de la vitamina B12 es necesaria para sintetizar el aislamiento alrededor de las células nerviosas. Tambien una coenzima basada en la vitamina B6 es vital para producir serotonina.

Las coenzimas y los cofactores se unen a los sitios activos de las enzimas y participan en la catálisis, pero en general no se consideran reactivos, ni se convierten en parte del producto (s) de la reacción. En muchos casos, los cofactores y las coenzimas funcionan como portadores intermedios de electrones,. También de átomos específicos o grupos funcionales que se transfieren durante la reacción general.

¿Por qué necesitamos enzimas?

Una de las leyes inmutables de la naturaleza es que se requiere energía para iniciar una reacción química. Después de todo, si quieres cambiar algo, tienes que poner algo de trabajo en ello. Para cada reacción química, la energía de activación, una cantidad específica de energía, debe aplicarse a los reactivos antes de que la reacción continúe. La energía de activación es como una colina entre los reactivos y el producto.  Los reactivos deben empujarse sobre esta colina antes de que la reacción pueda continuar.

Tipos de enzimas

Se han identificado más de 2,000 enzimas.  Cada una de ellas está involucrada con una reacción química específica. Las enzimas son por lo tanto específicas del sustrato. Se agrupan en media docena de clases en función de los tipos de reacciones en las que participan.

El cuerpo humano incluye seis grupos principales, o clases, de enzimas.

Las oxidorreductasas

Aumentan la velocidad de las reacciones de oxidación y reducción. En estas reacciones, también llamadas reacciones redox, uno de los reactivos entrega un par de electrones que gana otro reactivo.

Se dice que el donante del par de electrones está oxidado y actúa como un agente reductor, mientras que el receptor del par de electrones se reduce, se llama agente oxidante. Una forma más directa de poner esto es que en este tipo de reacciones, los átomos de oxígeno, los átomos de hidrógeno o ambos se mueven. Los ejemplos incluyen citocromo oxidasa y lactato deshidrogenasa.

Las transferasas

Se desplazan a lo largo de la transferencia de grupos de átomos, como los grupos metilo (CH3), acetilo (CH3CO) o amino (NH2), de una molécula a otra. Acetato cinasa y alanina desaminasa son ejemplos de transferasas.

Las hidrolasas aceleran las reacciones de hidrólisis. Las reacciones de hidrólisis usan agua (H2O) para dividir un enlace en una molécula para crear dos productos hijas, generalmente colocando el -OH (grupo hidroxilo) del agua en uno de los productos y un solo -H (átomo de hidrógeno) en el otro.  Mientras tanto, una nueva molécula se forma a partir de los átomos desplazados por los componentes -H y -OH. Las enzimas digestivas lipasa y sacarasa son hidrolasas.

Las liasas

Aumentan la velocidad de adición de un grupo molecular a un doble enlace o la eliminación de dos grupos de los átomos cercanos para crear un doble enlace. Estas actúan como hidrolasas, excepto que el componente eliminado no se desplaza por el agua o por porciones de agua. Esta clase de enzimas incluye el oxalato descarboxilasa y la isocitrato liasa.

Las isomerasas

Aceleran las reacciones de isomerización. Estas son reacciones en las que se retienen todos los átomos originales en el reactivo, pero se reorganizan para formar un isómero del reactivo. (Los isómeros son moléculas con la misma fórmula química, pero con diferentes disposiciones). Los ejemplos incluyen glucosa-fosfato isomerasa y alanina racemasa.

Las ligasas  (También llamadas sintetasas)

Aumentan la velocidad de la unión de dos moléculas. Por lo general, logran esto haciendo uso de la energía derivada de la descomposición del trifosfato de adenosina (ATP). Los ejemplos de ligasas incluyen acetil-CoA sintetasa y ADN ligasa.

¿Qué son las enzimas digestivas y por qué son tan importantes?

Comemos alimentos, pero nuestro sistema digestivo no absorbe los alimentos, absorbe nutrientes. Los alimentos deben descomponerse de cosas como el bistec y el brócoli en sus piezas nutritivas: aminoácidos (de proteínas), ácidos grasos y colesterol (de grasas) y azúcares simples (de carbohidratos), así como vitaminas, minerales y variedad de otros compuestos vegetales y animales. Las enzimas digestivas, producidas principalmente en el páncreas y el intestino delgado, descomponen nuestros alimentos en nutrientes para que nuestros cuerpos puedan absorberlos.

También están hechos en glándulas salivales y estómago, pero no nos centraremos en los que están aquí.

Si no tenemos suficientes enzimas digestivas, no podemos descomponer nuestros alimentos, lo que significa que aunque comamos bien, no estamos absorbiendo toda esa buena nutrición.

Como todas las proteínas, las enzimas están compuestas por una o más cadenas largas de aminoácidos interconectados

¿Por qué las enzimas digestivas dejan de funcionar correctamente en el cuerpo?

Primero, las enfermedades pueden prevenir la producción adecuada de enzimas digestivas.

  • Problemas pancreáticos, que incluyen fibrosis quística, cáncer pancreático y pancreatitis aguda o crónica.
  • Disfunción del borde del cepillo, la más grave es la enfermedad celíaca de larga duración, donde el borde del cepillo se aplana o se destruye. Otras enfermedades como la enfermedad de Crohn también pueden causar problemas graves.
  • Pero incluso en ausencia de una enfermedad obvia, las cosas pueden no estar funcionando correctamente.
  • La inflamación de bajo grado en el tracto digestivo (como la causada por las “alergias alimentarias”, la permeabilidad intestinal, la disbiosis, la infección parasitaria, etc.) puede provocar deficiencias en las enzimas digestivas.
  • El envejecimiento se ha asociado con una disminución de la función digestiva, aunque personalmente me pregunto si este es un resultado del envejecimiento o una mala evolución.
  • Ácido estomacal bajo: hablaremos más sobre esto en un artículo futuro, pero si tiene ácido estomacal bajo, es probable que tampoco tenga las enzimas digestivas adecuadas.
  • Estrés crónico. Esta es la razón más común para problemas de enzimas digestivas. Nuestro cuerpo tiene dos modos: simpático “lucha o huida”, y parasimpático “descanso y digestión”. Cuando estamos en “lucha o huida”, el digestivo tiene una prioridad muy baja, lo que significa una función digestiva (incluida la producción de enzimas digestivas) se marca hacia abajo. Estrés crónico = modo de “lucha de vuelo” constante = deterioro de la producción de enzimas digestivas.

¿Cómo corregimos una deficiencia de enzimas digestivas?

Primero, una dieta estilo paleo puede ayudar a restaurar la función digestiva normal, incluidas las enzimas digestivas. Las intervenciones dietéticas funcionan reduciendo la inflamación en el cuerpo y el tracto digestivo, mejorando las deficiencias de nutrientes, eliminando los inhibidores de enzimas al eliminar cosas como los granos y las legumbres, y reparando las bacterias intestinales.

Sin embargo, solo porque comas buenos alimentos no significa automáticamente que tu digestión sea saludable. La digestión inadecuada es otro tema que la dieta sola no puede resolver.

Controlar el estrés crónico es de vital importancia para restaurar la función digestiva saludable.

La mayoría de nosotros estamos abarrotando la comida en nuestras caras en nuestros escritorios o mientras estamos en movimiento, luego nos vamos a hacer la próxima cosa en nuestra lista. Vivimos la mayor parte de nuestras vidas en modo compasivo, y no estamos dando una alta prioridad a digerir adecuadamente nuestros alimentos. Cuando nos sentamos a comer, debemos cambiar al modo parasimpático e, idealmente, permanecer en el modo parasimpático durante un tiempo. Piensa largas comidas europeas, seguidas de una siesta.

Finalmente, después de implementar estas dietas saludables y prácticas de estilo de vida, puede ser necesario un suplemento de enzimas digestivas para ayudar a su cuerpo a descomponer adecuadamente sus alimentos.

¿Cómo puedo saber si debo tomar suplementos de enzimas digestivas?

La mejor manera de saberlo es mediante la prueba de heces, para medir qué tan bien está digiriendo y qué tan bien su páncreas produce enzimas digestivas. Es poco probable que muchos médicos tradicionales realicen estas pruebas y que el seguro no los cubra. Si deseas realizar una de estas pruebas, busca un proveedor alternativo calificado en el que confíe.

Otros síntomas que sugieren que podría tener problemas con las enzimas digestivas son:

  • Gas e hinchazón después de las comidas.
  • La sensación de que tienes comida en tu estómago (una roca en el estómago)
  • Sentirse lleno después de comer algunos bocados de comida.
  • Comida no digerida en tus heces
  • Heces flotantes (una pieza flotante ocasional está bien, pero si toda la caca flota constantemente, eso podría ser una señal de que algo está mal)
  • Una “mancha de aceite” en la taza del inodoro (grasa no digerida)
  • La buena noticia es que, dado que las enzimas digestivas son muy seguras y razonablemente baratas, siempre puede probarlas y ver si notas alguna diferencia en su digestión.

Si te tomas en serio tu salud, es importante que mires periódicamente tu excremento, es una de las formas más sencillas en que puede comprender tu salud. Echa un vistazo unas cuantas veces a la semana. Si hay un cambio significativo, habla con tu médico; podría ser una señal de que algo está pasando.

Toma tus enzimas digestivas con alimentos. Algunas personas hacen una gran cantidad de tiempo, pero mi conclusión es solo para que entren alrededor del tiempo que tú estás comiendo. A la mayoría de las personas les resulta más fácil abrirlos justo antes de que se sienten a comer, pero en cualquier momento dentro de los 30 minutos de tu comida será beneficioso.

Si tienes un producto de alta calidad, la mayoría de las personas necesitan 1-2 cápsulas con sus comidas principales. (La mayoría de las personas no necesitan tomar ninguna con comidas ligeras o bocadillos a menos que tu digestión esté muy desordenada). Lo más que ha tenido que usar una persona fueron 4 cápsulas con cada comida.

¿Qué tipo de enzima digestiva debo tomar?

Hay una variedad de enzimas digestivas en el mercado, incluidas las enzimas únicas y las enzimas múltiples. Sin pruebas, normalmente es recomendable una enzima mixta para cubrir sus bases.

Enzimas reguladoras del metabolismo

Una enzima reguladora es una enzima en una ruta bioquímica que, a través de sus respuestas a la presencia de otras biomoléculas, regula la actividad de la ruta. Esto generalmente se hace para vías cuyos productos pueden ser necesarios en diferentes cantidades en diferentes momentos, como la producción de hormonas. Las enzimas reguladoras existen en concentraciones altas (Vmax bajo), por lo que su actividad puede aumentar o disminuir con los cambios en las concentraciones de sustrato.

Las enzimas que catalizan las reacciones químicas una y otra vez se llaman enzimas reguladoras.

Visión general

En general, se considera que una proteína estructurada hiperbólica en condiciones de medios específicos está lista para realizar su tarea, está activa, pero algunas desactivaciones específicas, son responsables de la regulación de algunas vías del metabolismo.

Las enzimas reguladoras son comúnmente la primera enzima en un sistema multienzima: el producto de la reacción catalizada por la primera enzima es el sustrato de la segunda enzima, por lo que la célula puede controlar la cantidad de producto resultante regulando la actividad de la primera enzima de la enzima.

Existen muchas estrategias de activación y desactivación de enzimas reguladoras.

Las enzimas reguladoras requieren un proceso de activación adicional y deben pasar por algunas modificaciones en su 3D para poder funcionar, por ejemplo, catalizar enzimas (enzimas reguladoras). La regulación de la activación de estas enzimas catalizadoras es necesaria para regular toda la velocidad de reacción, de modo que sea posible obtener la cantidad de producto requerida en cualquier momento, lo que hace que las enzimas reguladoras tengan una importancia biológica. Por lo tanto, las enzimas reguladoras, por su activación controlada y son de dos tipos: enzimas alostéricas y enzimas moduladas covalentemente. Sin embargo, una enzima puede combinar ambos tipos de regulación.

Las enzimas aceleran (catalizan) las reacciones químicas; en algunos casos, las enzimas pueden hacer una reacción química millones de veces más rápido de lo que hubiera sido sin ella

Enzimas alostéricas

Este tipo de enzimas presenta dos sitios de unión: el sustrato de la enzima y los efectores. Los efectores son pequeñas moléculas que modulan la actividad de la enzima; funcionan a través de la unión reversible, no covalente de un metabolito regulador en el sitio alostérico (que no es el sitio activo). Cuando se unen, estos metabolitos no participan directamente en la catálisis, pero siguen siendo esenciales: conducen a cambios conformacionales en una parte concreta de la enzima. Estos cambios afectan la conformación general del sitio activo, causando modificaciones en la actividad de la reacción.

Las enzimas alostéricas son las enzimas que cambian su conformación al unirse a un efector, lo que conduce a un cambio de aspecto en la unión de otro Ligando (bioquímica) en un sitio distinto de la molécula. Esta “acción a distancia” es la esencia del concepto de alostería o alosterismo. La alostería juega un papel crucial en muchos procesos biológicos fundamentales, entre los que se incluye la señalización celular y la regulación del metabolismo.

Las enzimas alostéricas no son necesariamente oligómeros como se pensaron anteriormente, 1 y de hecho muchos sistemas han demostrado la alostería en enzimas de una sola subunidad.2

Mientras que las enzimas sin dominios o subunidades acoplados a una película de Michaelis-Menten, la mayoría de las enzimas alostéricas tienen varios dominios o subunidades acoplados y una unión cooperativa. En general, la cooperatividad en las enzimas alostéricas se basa en una relación sigmoidal con respecto a la concentración de sus sustratos en los sistemas positivamente cooperativos.

Esto permite que las enzimas más alostéricas varíen mucho su actividad catalítica en respuesta a los pequeños cambios en la concentración del efector. Las moléculas efectoras, que pueden ser el propio sustrato (efector homotrópico) o alguna otra molécula pequeña (efector heterotrópico), que pueden ser más fáciles de alterar el equilibrio entre los estados de mayor y menor afinidad. Los sitios donde se encuentran los efectos heterotrópicos, los llamados sitios alostéricos, son generalmente independientes del sitio, aunque están acoplados termodinámicamente.

Propiedades

Las enzimas alostéricas son generalmente más grandes en masa que otras enzimas. A diferencia de tener una única subunidad enzimática, en este caso están compuestas por múltiples subunidades, que contienen sitios activos y sitios de unión a moléculas reguladoras.

Presentan una cinética especial: la cooperación. Aquí, los cambios de configuración en cada cadena de la proteína fortalecen los cambios en las otras cadenas. Estos cambios ocurren en los niveles de organización terciaria y cuaternaria.

Según la modulación, se pueden clasificar en dos grupos diferentes:

  • Enzimas alostéricas homotrópicas: el sustrato y el efector desempeñan un papel en la modulación de la enzima, que afecta a la actividad catalítica de la enzima.
  • Enzimas alostéricas heterotrópicas: solo el efector desempeña el papel de modulación.
  • Inhibición por retroalimentación

En algunos sistemas multienzimáticos, la enzima es inhibida por el producto final siempre que su concentración esté por encima de los requisitos de la célula. Por lo tanto, la velocidad de la reacción se puede controlar por la cantidad de producto que necesita la célula (cuanto más bajo es el requisito, más lenta es la reacción).

La inhibición de la retroalimentación es una de las funciones más importantes de las proteínas. Debido a la inhibición de la retroalimentación, una célula puede saber si la cantidad de un producto es suficiente para su subsistencia o si falta el producto (o si hay demasiado producto).

La célula es capaz de reaccionar a este tipo de situación de forma mecánica y resolver el problema de la cantidad de un producto. Un ejemplo de inhibición por retroalimentación en células humanas es la proteína aconitasa (una enzima que cataliza la isomeración de citrato a isocitrato).

Cuando la célula necesita hierro, esta enzima pierde la molécula de hierro y su forma cambia. Cuando esto sucede, la aconitasa se convierte en IRPF1, un represor de traducción o estabilizador de ARNm que reprime la formación de proteínas de unión al hierro y favorece la formación de proteínas que pueden obtener hierro de las reservas de la célula

Enzimas moduladas covalentemente

Aquí, la forma activa e inactiva de las enzimas se altera debido a la modificación covalente de sus estructuras que es catalizada por otras enzimas. Este tipo de regulación consiste en la adición o eliminación de algunas moléculas que pueden unirse a la proteína enzimática.

Los grupos más importantes que funcionan como modificadores son fosfato, metilo, uridina, adenina y adenosina difosfato ribosilo. Estos grupos se unen o eliminan de la proteína por otras enzimas. La modificación covalente más notable es la fosforilación.

Serina, treonina y tirosina son aminoácidos comunes que participan en modificaciones covalentes y se usan para controlar las actividades catalíticas de la enzima. La quinasa y las fosfatasas son enzimas comúnmente conocidas que afectan estas modificaciones, lo que resulta en un cambio de los estados conformacionales de la afinidad de unión al sustrato.

Fosforilación

La fosforilación es la adición de grupos fosfato a las proteínas, que es el mecanismo de modificación reguladora más frecuente en nuestras células. Este proceso tiene lugar en células procariotas y eucariotas (en este tipo de células, una tercera parte o la mitad de las proteínas experimentan fosforilación). Debido a su frecuencia, la fosforilación tiene mucha importancia en las rutas reguladoras de las células.

La adición de un grupo fosforilo a una enzima es catalizada por enzimas quinasas, mientras que la eliminación de este grupo es catalizada por enzimas fosfatasa. La frecuencia de la fosforilación como mecanismo regulador se debe a la facilidad de cambio de la forma fosforilada a la forma desfosforilada.

La fosforilación o la desfosforilación hacen que la enzima sea funcional en el momento en que la célula necesita que la reacción suceda. Los efectos producidos por la adición de grupos fosforilo que regulan la cinética de una reacción se pueden dividir en dos grupos:

La fosforilación cambia la conformación de una enzima de una manera más activa o inactiva (por ejemplo, la regulación de la glucógeno fosforilasa). Cada grupo de fosfato contiene dos cargas negativas, por lo que la adición de este grupo puede causar un cambio importante en la conformación de la enzima. El fosfato puede atraer aminoácidos cargados positivamente o crear interacciones repulsivas con aminoácidos cargados negativamente. Estas interacciones pueden cambiar la conformación y la función de la enzima. Cuando una enzima fosfatasa elimina los grupos fosfato, esta enzima vuelve a su conformación inicial.

De igual forma este proceso modifica la afinidad de la enzima al sustrato (por ejemplo, la fosforilación de la isocitrato deshidrogenasa crea una repulsión electrostática que inhibe la unión del sustrato al centro activo). La fosforilación puede tener lugar en el centro activo de la enzima. Puede cambiar la conformación de este centro activo, por lo que puede reconocer el sustrato o no. Además, el fosfato ionizado puede atraer algunas partes del sustrato, que pueden unirse a la enzima.

Ambos procesos pueden tener lugar como resultado de la respuesta a las señales que advierten sobre un cambio en el estado celular. Esto significa que algunas vías en las que participan enzimas reguladoras están reguladas por la fosforilación después de una señal específica: un cambio en la célula.

Algunas enzimas pueden ser fosforiladas en múltiples sitios. La presencia de un grupo fosforilo en una parte de una proteína puede depender del plegamiento de la enzima (que puede hacer que la proteína sea más o menos accesible a las proteínas quinasas) y la proximidad de otros grupos fosforilo.

Como todas las proteínas, las enzimas están compuestas por una o más cadenas largas de aminoácidos interconectados

Proteolisis

Algunas enzimas necesitan pasar por un proceso de maduración para ser activadas. Primero se sintetiza un precursor (estado inactivo, mejor conocido como zimógeno) y luego, al cortar algunos enlaces peptídicos específicos (catálisis enzimática por división selectiva hidrolítica), su conformación 3D se modifica altamente en un estado funcional catalítico, obteniendo la enzima activa.

La proteólisis es irreversible y normalmente es un proceso inespecífico. El mismo activador puede modular diferentes enzimas reguladoras: una vez que se activa la tripsina, activa muchas otras enzimas hidrolíticas. La proteólisis también puede ser rápida y simple, por lo que la hidrólisis de un solo enlace peptídico puede ser suficiente para cambiar la conformación de la proteína y construir una zona activa, permitiendo la interacción entre la enzima y el sustrato, por ejemplo, la activación de la quimotripsina (como puede verse en las imágenes).

Muchos tipos diferentes de proteínas con diferentes funciones en el metabolismo son activados por la proteólisis por grandes razones:

Las enzimas hidrolíticas potentes, por ejemplo, las enzimas digestivas, se activan mediante la proteólisis, por lo que podemos asegurarnos de que son incapaces de hidrolizar cualquier proteína que no esté dispuesta hasta que lleguen al lugar correcto: los cimógenos de proteínas hidrolizantes se sintetizan en el páncreas y se acumulan en las vesículas donde permanecen. inofensivo. Cuando se necesitan, algunos estímulos hormonales o nerviosos provocan la liberación de los zimógenos directamente al intestino y se activan.

Algunas respuestas eventuales deben ser inmediatas, por lo que las enzimas que catalizan esas reacciones deben estar preparadas pero no activas, por esa razón un zymogene se sintetiza y permanece listo para activarse rápidamente. La respuesta de coagulación se basa en la maduración de la proteólisis en cascada enzimática. Por lo tanto, al activar una primera enzima catalizadora, se activa una gran cantidad de las siguientes enzimas y la cantidad de producto requerido se logra a medida que se necesita.

Las proteínas de los tejidos conectivos como el colágeno (zimógeno: procolagen), hormonas como la insulina (zimógeno: proinsulina) y las proteínas involucradas en los procesos de desarrollo y la apoptosis (muerte celular programada) también se activan mediante la proteólisis.

La proteólisis es irreversible, lo que implica la necesidad de un proceso de desactivación de enzimas. Los inhibidores específicos, análogos al sustrato, se unirán fuertemente a la enzima, bloqueando el sustrato para unirse a la enzima. Esta unión puede durar meses.

Intra y Extra celulares

Las enzimas extracelulares o las exoenzimas se sintetizan dentro de la célula y luego se secretan fuera de la célula, donde su función es descomponer las macromoléculas complejas en unidades más pequeñas para que sean absorbidas por la célula para el crecimiento y la asimilación. Estas enzimas degradan la materia orgánica compleja, como la celulosa y la hemicelulosa, en azúcares simples que los organismos productores de enzimas utilizan como fuente de carbono, energía y nutrientes. Agrupadas como hidrolasas, liasas, oxidorreductasas y transferasas, estas enzimas extracelulares controlan la actividad enzimática del suelo a través de la degradación eficiente de los biopolímeros.

Tras la senescencia, los residuos de plantas, los animales y los microorganismos entran en la reserva de materia orgánica muerta y se convierten en una fuente de nutrientes y energía para otros organismos. Las enzimas extracelulares se dirigen a macromoléculas como los carbohidratos (celulasas), lignina (oxidasas), fosfatos orgánicos (fosfatasas), polímeros de amino azúcar (quitinasas) y proteínas (proteasas) y los descomponen en azúcares solubles que posteriormente se transportan en células a Apoyar el metabolismo heterotrófico.

Los biopolímeros son estructuralmente complejos y requieren las acciones combinadas de una comunidad de diversos microorganismos y sus exoenzimas secretadas para despolimerizar los polisacáridos en monómeros fácilmente asimilables. Estas comunidades microbianas son ubicuas en la naturaleza, habitando los ecosistemas terrestres y acuáticos. El ciclo de elementos de materia orgánica muerta por microorganismos heterótrofos del suelo es esencial para el recambio de nutrientes y la transferencia de energía en los ecosistemas terrestres.  Las exoenzimas también ayudan a la digestión en las entrañas de los rumiantes, termitas,  humanos y herbívoros. Al hidrolizar los polímeros de la pared celular de las plantas, los microbios liberan energía que tiene el potencial de ser utilizada por los humanos como biocombustible. Otros usos humanos incluyen el tratamiento de aguas residuales,  compostaje y producción de bioetanol.

Actividad enzimática extracelular

La producción de enzimas extracelulares complementa la absorción directa de nutrientes por los microorganismos y está vinculada a la disponibilidad de nutrientes y las condiciones ambientales. La variada estructura química de la materia orgánica requiere un conjunto de enzimas extracelulares para acceder al carbono y los nutrientes incrustados en los detritos. Los microorganismos difieren en su capacidad para descomponer estos diferentes sustratos y pocos organismos tienen el potencial de degradar todos los materiales disponibles de la pared celular de las plantas.

Para detectar la presencia de polímeros complejos, algunas exoenzimas se producen de forma constitutiva a niveles bajos, y la expresión se regula al alza cuando el sustrato es abundante.  Esta sensibilidad a la presencia de concentraciones variables de sustrato permite que los hongos responden dinámicamente a la disponibilidad cambiante de recursos específicos. Los beneficios de la producción de exoenzimas también pueden perderse después de la secreción porque las enzimas pueden desnaturalizarse, degradarse o difundirse fuera de la célula productora.

Propiedades cinéticas

Aunque se ha comprobado que la base molecular de la interconversión entre los dos estados. Se han incluido principalmente dos modelos para describir el mecanismo básico de la enzima alostérica.

En el modelo concertado de Monod, Wyman y Changeux, 1 se propone que la proteína tiene solo dos estados globales de “todo o nada”, mientras que el modelo secuencial de Koshland, Nemethy y Filmer3 admite un número de diferentes estados conformacionales globales Uso, el uso combinado de técnicas físicas (por ejemplo, la cristalografía de rayos X y la difracción de rayos X en ángulos pequeños, o SAXS) y de técnicas genéticas (mutagénesis dirigida) ha permitido que estudien más a fondo la base molecular de La Alostería.

Recombinantes

Establecida en 1975 como una cooperativa privada de científicos experimentados, New England Biolabs es un líder mundial en la producción de endonucleasas de restricción y productos relacionados para tecnología de ADN recombinante. NEB ha mantenido una posición constante en la vanguardia de este campo y ha vinculado con éxito la eficiencia de la producción de enzimas a la investigación básica en la clonación y sobreexpresión de sistemas de enzimas de restricción / modificación. Esto permite a NEB introducir recortes sustanciales en los costos de los reactivos y mejoras insuperables en la calidad y pureza del producto. Actualmente, NEB suministra más de 275 enzimas de restricción, más de 250 de las cuales están disponibles en forma recombinante, así como numerosas polimerasas recombinantes y enzimas modificadoras para una amplia variedad de aplicaciones.

¿Por qué elegir una enzima recombinante?

Pureza

Una vez que se clona un sistema enzimático, la elección del vector de expresión y el fondo de la cepa permite un control estricto sobre el entorno de producción. Para las endonucleasas de restricción, esto elimina las enzimas que se sabe que contaminan las preparaciones nativas.

La elección de la tensión de fondo también juega un papel clave en la eliminación de las endonucleasas y exonucleasas no específicas. Aunque las enzimas recombinantes y las enzimas nativas se fabrican para cumplir con los mismos estándares rigurosos de control de calidad, son enzimas recombinantes que producen un producto más puro con menos tiempo de procesamiento.

Consistencia

Típicamente, los rendimientos obtenidos para enzimas recombinantes y sobreexpresadas son significativamente mayores que los producidos por cepas nativas. La producción de lotes más grandes significa una mayor consistencia del producto y una menor variación de lote a lote. Además, esta gran capacidad de lote es ideal para clientes que necesitan grandes cantidades de enzimas. Simplifica tus procedimientos de garantía de calidad al reducir el tiempo y el esfuerzo normalmente invertidos para calificar las enzimas suministradas desde diferentes lotes.

Contacto de las enzimas con los alimentos

Las enzimas trabajan en el contacto. Por lo tanto, las enzimas deben estar en contacto físico con el alimento o sustancia para funcionar. Las enzimas usualmente vienen en cápsulas que puede abrir o tragar. Este es el caso de tabletas con recubrimiento entérico. Las cápsulas son preferibles porque pueden disolverse en el estómago liberando las enzimas. También puedes abrir las cápsulas y mezclar las enzimas con cualquier alimento o bebida y tomarlas al comienzo de una comida. Esto permite que las enzimas descompongan los alimentos en el estómago antes de que entren al intestino delgado.

Las cápsulas son a base de vegetales o de gelatina. Ambos tipos se disolverán en su intestino. Algunas personas descubren que obtienen mejores resultados con las cápsulas vegetarianas. Esto si esperan entre 20 y 30 minutos para dejar que las cápsulas vegetales se disuelva.

Esto no ha sido un problema con las cápsulas de gelatina. Estas se disuelven inmediatamente a la temperatura corporal. Mientras  tanto  las cápsulas vegetarianas pueden no. Otras personas descubren que obtienen mejores resultados abriendo las cápsulas y mezclando las enzimas con la comida antes de comer. Es posible que desees experimentar un poco para ver qué método te da mejores resultados.

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